ユニット紹介

生体防御教育研究部門
タンパク質科学研究ユニット

ユニットの目標

タンパク質の中には、構造を形成しないものがあります。そのタンパク質は天然変性タンパク質とよばれ、全タンパク質の30%以上をしめています。このタンパク質は構造形成して他のタンパク質と結合したり、凝集物を作ることがあります。このようなタンパク質を物理化学的に測定し、データ解析を行い、タンパク質の構造と機能の関連を考えています。

研究テーマ

  • 核磁気共鳴装置から得られるデータをもとに、タンパク質の持つ揺らぎ運動を解析する。その揺らぎ構造と機能の関係を考える。
  • 化学シフト値をもとに、変性タンパク質に残存する残存構造を明らかにする。残存構造と機能の関連を考える。
  • アミノ酸配列より、揺らぎや折りたたみ中間体構造を予測する方法を考える。折りたたみ中間体と残存構造を比較して考える。
  • タンパク質の揺らぎ構造と、オリゴマー形成とアミロイド形成の関連を考える。同一配列のタンパク質が環境により、異なる形態形成をとることを考える。
  • アポミオグロビンの折りたたみ機構の解析を行う。タンパク質安定化と光異性化によるNMR構造解析を行う

研究テーマイメージ

発表論文

  • Nishimura, C. “アポミオグロビンのフォールディング反応機構” 生物物理 60 (4), 215-221. 2020
  • Okuwaki, R., Shinmura, I., Morita, S., Matsugami, A., Hayashi, F., Goto, Y. and Nishimura, C. “Distinct residual and disordered structures of alpha-synuclein analyzed by amide-proton exchange and NMR signal intensity” Biochimica et Biophysica Acta-Proteins and Proteomics 1868, 140464, 2020
  • Nishimura, C.: “Folding of apomyoglobin: Analysis of transient intermediate structure during refolding using quick hydrogen deuterium exchange and NMR” Proc. Jpn. Acad., Ser. B 93, 10-27, 2017
  • Sakurai, K.*, Yagi, M., Konuma, T., Takahashi, S., Nishimura, C., and Goto, Y.: “Non-native α-helices in the initial folding intermediate facilitate the ordered assembly of the β-barrel in β-lactoglobulin” Biochemistry 56, 4799-4807, 2017
  • Konagaya, Y., Miyakawa, R., Sato, M., Matsugami, A., Watanabe, S., Hayashi, F., Kigawa, T., and Nishimura, C.*: “Effect of Glu12-His89 interaction on dynamic structures in HIV-1 p17 matrix protein elucidated by NMR” PLoS One 11, e0167176, 2016

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